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Proteinstrukturmotiv
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Proteinstrukturmotiv - Taschenbuch

2011, ISBN: 1159274312, Lieferbar binnen 4-6 Wochen Versandkosten:Versandkostenfrei innerhalb der BRD

ID: 9781159274313

Internationaler Buchtitel. Verlag: General Books, Paperback, 36 Seiten, L=228mm, B=154mm, H=2mm, Gew.=68gr, [GR: 26920 - TB/Medizin/Allgemeines, Lexika], [SW: - Medical / Ethics], Kartoniert/Broschiert, Klappentext: Quelle: Wikipedia. Seiten: 36. Nicht dargestellt. Kapitel: ¿-Helix, ¿-Faltblatt, Zinkfingerprotein, Coiled-Coil, OB-Faltung, Random Coil, Helix-Turn-Helix-Motiv, ¿-Schleife, Rossmann-Faltung, EF-Hand, ¿-Helix. Auszug: Die a-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das ß-Faltblatt und drei verschiedene Arten von ß-Schleifen. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen (allgemeine Bezeichnung: "R"). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man Random-Coil-Strukturen. Proteine, die innerhalb eines Lebewesens durch den Körper im Zuge der Biosynthese aus den elementaren Bestandteilen wie Aminosäuren und Spurenelementen hergestellt werden, erfüllen in jedem Lebewesen eine bestimmte Funktion. So gibt es Enzyme, die uns die Verdauung ermöglichen, indem sie z. B. durch die Nahrung aufgenommene Proteine (Eiweiße) spalten und in resorbierbare Stücke zerteilen, oder Antikörper, die uns gegen Infekte schützen. Das bedeutet, dass jedes Protein, das vom Körper hergestellt wird, einem definierten Zweck dient, und dementsprechend selektiv sein muss. Diese Selektivität wird häufig durch entsprechende räumliche Kompatibilität des Proteins und dessen Ziel (Substrat) sichergestellt. Dadurch wird sichergestellt, dass die Vorgänge innerhalb des Lebewesens geordnet ablaufen, ja, überhaupt erst funktionieren können. Um diese Stringenz hinsichtlich der Proteine und deren Substrate zu erreichen, haben sich im Laufe der Evolution einige sogenannte Sekundärstrukturen etabliert. Das bedeutet, dass Proteine, die sich aus einer definierten Reihenfolge von Aminosäuren, der sogenannten Primärstruktur oder auch Aminosäuresequenz, zusammensetzen, sich zu Motiven zusammenfalten, die man immer wieder bei der Analyse von Proteinen unterschiedlichster Herkunft beobachten kann (z. B. a-Helix, ß-Faltblatt). Diese Sekundärstrukturen setzen sich dann innerhalb des Proteins, verbunden durch Peptidketten unterschiedlichster Konformation, zu einer Art funktionellen Gruppen zusammen und bilden die räumlich koordinierte Tertiärstruktur. Mit Hi Quelle: Wikipedia. Seiten: 36. Nicht dargestellt. Kapitel: ¿-Helix, ¿-Faltblatt, Zinkfingerprotein, Coiled-Coil, OB-Faltung, Random Coil, Helix-Turn-Helix-Motiv, ¿-Schleife, Rossmann-Faltung, EF-Hand, ¿-Helix. Auszug: Die a-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das ß-Faltblatt und drei verschiedene Arten von ß-Schleifen. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen (allgemeine Bezeichnung: "R"). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man Random-Coil-Strukturen. Proteine, die innerhalb eines Lebewesens durch den Körper im Zuge der Biosynthese aus den elementaren Bestandteilen wie Aminosäuren und Spurenelementen hergestellt werden, erfüllen in jedem Lebewesen eine bestimmte Funktion. So gibt es Enzyme, die uns die Verdauung ermöglichen, indem sie z. B. durch die Nahrung aufgenommene Proteine (Eiweiße) spalten und in resorbierbare Stücke zerteilen, oder Antikörper, die uns gegen Infekte schützen. Das bedeutet, dass jedes Protein, das vom Körper hergestellt wird, einem definierten Zweck dient, und dementsprechend selektiv sein muss. Diese Selektivität wird häufig durch entsprechende räumliche Kompatibilität des Proteins und dessen Ziel (Substrat) sichergestellt. Dadurch wird sichergestellt, dass die Vorgänge innerhalb des Lebewesens geordnet ablaufen, ja, überhaupt erst funktionieren können. Um diese Stringenz hinsichtlich der Proteine und deren Substrate zu erreichen, haben sich im Laufe der Evolution einige sogenannte Sekundärstrukturen etabliert. Das bedeutet, dass Proteine, die sich aus einer definierten Reihenfolge von Aminosäuren, der sogenannten Primärstruktur oder auch Aminosäuresequenz, zusammensetzen, sich zu Motiven zusammenfalten, die man immer wieder bei der Analyse von Proteinen unterschiedlichster Herkunft beobachten kann (z. B. a-Helix, ß-Faltblatt). Diese Sekundärstrukturen setzen sich dann innerhalb des Proteins, verbunden durch Peptidketten unterschiedlichster Konformation, zu einer Art funktionellen Gruppen zusammen und bilden die räumlich koordinierte Tertiärstruktur. Mit Hi

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Proteinstrukturmotiv (¿-Helix, ¿-Faltblatt, Zinkfingerprotein, Coiled-Coil, OB-Faltung, Random Coil, Helix-Turn-Helix-Motiv, ¿-Schleife, Rossmann-Faltung, EF-Hand, ¿-Helix)
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ISBN: 1159274312

ID: 9781159274313

EAN: 9781159274313, ISBN: 1159274312 [SW:Medizin ; Ethics ; Allgemeines, Lexika ; Medizin/Allgemeines, Lexika], [VD:20110200], Buch (dtsch.)

 
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Proteinstrukturmotiv
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Quelle: Wikipedia. Seiten: 36. Nicht dargestellt. Kapitel: ¿-Helix, ¿-Faltblatt, Zinkfingerprotein, Coiled-Coil, OB-Faltung, Random Coil, Helix-Turn-Helix-Motiv, ¿-Schleife, Rossmann-Faltung, EF-Hand, ¿-Helix. Auszug: Die a-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das ß-Faltblatt und drei verschiedene Arten von ß-Schleifen. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen (allgemeine Bezeichnung: "R"). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man Random-Coil-Strukturen. Proteine, die innerhalb eines Lebewesens durch den Körper im Zuge der Biosynthese aus den elementaren Bestandteilen wie Aminosäuren und Spurenelementen hergestellt werden, erfüllen in jedem Lebewesen eine bestimmte Funktion. So gibt es Enzyme, die uns die Verdauung ermöglichen, indem sie z. B. durch die Nahrung aufgenommene Proteine (Eiweiße) spalten und in resorbierbare Stücke zerteilen, oder Antikörper, die uns gegen Infekte schützen. Das bedeutet, dass jedes Protein, das vom Körper hergestellt wird, einem definierten Zweck dient, und dementsprechend selektiv sein muss. Diese Selektivität wird häufig durch entsprechende räumliche Kompatibilität des Proteins und dessen Ziel (Substrat) sichergestellt. Dadurch wird sichergestellt, dass die Vorgänge innerhalb des Lebewesens geordnet ablaufen, ja, überhaupt erst funktionieren können. Um diese Stringenz hinsichtlich der Proteine und deren Substrate zu erreichen, haben sich im Laufe der Evolution einige sogenannte Sekundärstrukturen etabliert. Das bedeutet, dass Proteine, die sich aus einer definierten Reihenfolge von Aminosäuren, der sogenannten Primärstruktur oder auch Aminosäuresequenz, zusammensetzen, sich zu Motiven zusammenfalten, die man immer wieder bei der Analyse von Proteinen unterschiedlichster Herkunft beobachten kann (z. B. a-Helix, ß-Faltblatt). Diese Sekundärstrukturen setzen sich dann innerhalb des Proteins, verbunden durch Peptidketten unterschiedlichster Konformation, zu einer Art funktionellen Gruppen zusammen und bilden die räumlich koordinierte Tertiärstruktur. Mit Hi

Detailangaben zum Buch - Proteinstrukturmotiv


EAN (ISBN-13): 9781159274313
ISBN (ISBN-10): 1159274312
Taschenbuch
Erscheinungsjahr: 2011
Herausgeber: General Books
36 Seiten
Gewicht: 0,068 kg
Sprache: ger/Deutsch

Buch in der Datenbank seit 2011-11-28T16:37:23+01:00 (Berlin)
Detailseite zuletzt geändert am 2012-08-31T21:45:36+02:00 (Berlin)
ISBN/EAN: 9781159274313

ISBN - alternative Schreibweisen:
1-159-27431-2, 978-1-159-27431-3


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