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Chaperon
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Chaperon - Taschenbuch

2011, ISBN: 1158927916, Lieferbar binnen 4-6 Wochen Versandkosten:Versandkostenfrei innerhalb der BRD

Gebundene Ausgabe, ID: 9781158927913

Internationaler Buchtitel. Verlag: General Books, Paperback, 32 Seiten, L=228mm, B=154mm, H=2mm, Gew.=64gr, [GR: 26760 - TB/Biochemie/Biophysik], [SW: - Science / Life Sciences / Biochemistry], Kartoniert/Broschiert, Klappentext: Quelle: Wikipedia. Seiten: 32. Nicht dargestellt. Kapitel: Hsp70, Kleine Hitzeschockproteine, Hsp60, Hsp90, Hitzeschockprotein beta-7, Calreticulin, Calnexin. Auszug: Hsp70-Proteine (Hsp steht für Hitzeschockprotein) stellen eine wichtige Komponente des Chaperonsystems dar, das ubiquitär in eukaryontischen Zellen, in Eubakterien und in vielen Archaeen vorkommt. In E. coli existieren mindestens drei cytosolische Isoformen der Hsp70-Familie, von denen DnaK der bekannteste Vertreter ist. In Eukaryoten wurden Hsp70 Proteine im Cytosol, in Chloroplasten, Mitochondrien und im Lumen des Endoplasmatischen Retikulums (ER) gefunden. In Archaeen kommt Hsp70 in Halophilen und in einigen, aber nicht allen, Methanogenen vor. So fehlt es z. B. dem extrem thermophilen Methanococcos jannaschii. In Säugetieren existieren zwei Isoformen im Cytoplasma, eine 73 kDa-Form, die konstitutiv exprimiert wird (Hsc70), und eine stress-induzierbare, 72 kDa große Form (Hsp70). Dies verdeutlicht das generelle Prinzip, dass unter physiologischen Bedingungen konstitutiv exprimierte Isoformen einige wichtige Funktionen ausüben, wohingegen induzierbare Isoformen von Hsp70 wichtige Funktionen unter Stressbedingungen ausüben. Neuere Studien postulieren auch extrazellulär lokalisiertes Hsp70, das eine Schlüsselrolle bei der Induktion der zellulären Immunantwort spielen könnte. Hsp70-Proteine bestehen generell aus einer 44 kDa-aminoterminalen ATPase-Domäne und einer 28 kDa-carboxyterminalen Domäne, die in eine 18 kDa-Peptidbindedomäne und eine 10 kDa-carboxyterminale variable Domäne mit unbekannter Funktion unterteilt werden kann Hsp70 Proteine arbeiten ATP-abhängig an der Faltung von Polypeptidketten. Zyklen von Substratbindung und -freisetzung sind mit ATP-Bindung, Hydrolyse und Nukleotidaustausch gekoppelt. In der ATP-gebundenen Form besitzt eukaryontisches Hsp70 eine niedrige Affinität zu Substratproteinen, während es in der ADP-gebundenen Form eine hohe Affinität zum Substrat aufweist. Somit führt also ATP-Hydrolyse zu einer stabileren Interaktion von Hsp70 mit dem jeweiligen Substrat. Die molekularen Chaperone, wie Hsp70 und Hsp90, sind verantwortlich für die kor Quelle: Wikipedia. Seiten: 32. Nicht dargestellt. Kapitel: Hsp70, Kleine Hitzeschockproteine, Hsp60, Hsp90, Hitzeschockprotein beta-7, Calreticulin, Calnexin. Auszug: Hsp70-Proteine (Hsp steht für Hitzeschockprotein) stellen eine wichtige Komponente des Chaperonsystems dar, das ubiquitär in eukaryontischen Zellen, in Eubakterien und in vielen Archaeen vorkommt. In E. coli existieren mindestens drei cytosolische Isoformen der Hsp70-Familie, von denen DnaK der bekannteste Vertreter ist. In Eukaryoten wurden Hsp70 Proteine im Cytosol, in Chloroplasten, Mitochondrien und im Lumen des Endoplasmatischen Retikulums (ER) gefunden. In Archaeen kommt Hsp70 in Halophilen und in einigen, aber nicht allen, Methanogenen vor. So fehlt es z. B. dem extrem thermophilen Methanococcos jannaschii. In Säugetieren existieren zwei Isoformen im Cytoplasma, eine 73 kDa-Form, die konstitutiv exprimiert wird (Hsc70), und eine stress-induzierbare, 72 kDa große Form (Hsp70). Dies verdeutlicht das generelle Prinzip, dass unter physiologischen Bedingungen konstitutiv exprimierte Isoformen einige wichtige Funktionen ausüben, wohingegen induzierbare Isoformen von Hsp70 wichtige Funktionen unter Stressbedingungen ausüben. Neuere Studien postulieren auch extrazellulär lokalisiertes Hsp70, das eine Schlüsselrolle bei der Induktion der zellulären Immunantwort spielen könnte. Hsp70-Proteine bestehen generell aus einer 44 kDa-aminoterminalen ATPase-Domäne und einer 28 kDa-carboxyterminalen Domäne, die in eine 18 kDa-Peptidbindedomäne und eine 10 kDa-carboxyterminale variable Domäne mit unbekannter Funktion unterteilt werden kann Hsp70 Proteine arbeiten ATP-abhängig an der Faltung von Polypeptidketten. Zyklen von Substratbindung und -freisetzung sind mit ATP-Bindung, Hydrolyse und Nukleotidaustausch gekoppelt. In der ATP-gebundenen Form besitzt eukaryontisches Hsp70 eine niedrige Affinität zu Substratproteinen, während es in der ADP-gebundenen Form eine hohe Affinität zum Substrat aufweist. Somit führt also ATP-Hydrolyse zu einer stabileren Interaktion von Hsp70 mit dem jeweiligen Substrat. Die molekularen Chaperone, wie Hsp70 und Hsp90, sind verantwortlich für die kor

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Chaperon: Hsp70, Kleine Hitzeschockproteine, Hsp60, Hsp90, Hitzeschockprotein Beta-7, Calreticulin, Calnexin
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Chaperon: Hsp70, Kleine Hitzeschockproteine, Hsp60, Hsp90, Hitzeschockprotein Beta-7, Calreticulin, Calnexin - Taschenbuch

ISBN: 1158927916

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Chaperon
Autor:
Titel:

Chaperon

ISBN-Nummer:

1158927916

Quelle: Wikipedia. Seiten: 32. Nicht dargestellt. Kapitel: Hsp70, Kleine Hitzeschockproteine, Hsp60, Hsp90, Hitzeschockprotein beta-7, Calreticulin, Calnexin. Auszug: Hsp70-Proteine (Hsp steht für Hitzeschockprotein) stellen eine wichtige Komponente des Chaperonsystems dar, das ubiquitär in eukaryontischen Zellen, in Eubakterien und in vielen Archaeen vorkommt. In E. coli existieren mindestens drei cytosolische Isoformen der Hsp70-Familie, von denen DnaK der bekannteste Vertreter ist. In Eukaryoten wurden Hsp70 Proteine im Cytosol, in Chloroplasten, Mitochondrien und im Lumen des Endoplasmatischen Retikulums (ER) gefunden. In Archaeen kommt Hsp70 in Halophilen und in einigen, aber nicht allen, Methanogenen vor. So fehlt es z. B. dem extrem thermophilen Methanococcos jannaschii. In Säugetieren existieren zwei Isoformen im Cytoplasma, eine 73 kDa-Form, die konstitutiv exprimiert wird (Hsc70), und eine stress-induzierbare, 72 kDa große Form (Hsp70). Dies verdeutlicht das generelle Prinzip, dass unter physiologischen Bedingungen konstitutiv exprimierte Isoformen einige wichtige Funktionen ausüben, wohingegen induzierbare Isoformen von Hsp70 wichtige Funktionen unter Stressbedingungen ausüben. Neuere Studien postulieren auch extrazellulär lokalisiertes Hsp70, das eine Schlüsselrolle bei der Induktion der zellulären Immunantwort spielen könnte. Hsp70-Proteine bestehen generell aus einer 44 kDa-aminoterminalen ATPase-Domäne und einer 28 kDa-carboxyterminalen Domäne, die in eine 18 kDa-Peptidbindedomäne und eine 10 kDa-carboxyterminale variable Domäne mit unbekannter Funktion unterteilt werden kann Hsp70 Proteine arbeiten ATP-abhängig an der Faltung von Polypeptidketten. Zyklen von Substratbindung und -freisetzung sind mit ATP-Bindung, Hydrolyse und Nukleotidaustausch gekoppelt. In der ATP-gebundenen Form besitzt eukaryontisches Hsp70 eine niedrige Affinität zu Substratproteinen, während es in der ADP-gebundenen Form eine hohe Affinität zum Substrat aufweist. Somit führt also ATP-Hydrolyse zu einer stabileren Interaktion von Hsp70 mit dem jeweiligen Substrat. Die molekularen Chaperone, wie Hsp70 und Hsp90, sind verantwortlich für die kor

Detailangaben zum Buch - Chaperon


EAN (ISBN-13): 9781158927913
ISBN (ISBN-10): 1158927916
Gebundene Ausgabe
Taschenbuch
Erscheinungsjahr: 2011
Herausgeber: General Books
32 Seiten
Gewicht: 0,064 kg
Sprache: ger/Deutsch

Buch in der Datenbank seit 30.06.2011 13:33:35
Buch zuletzt gefunden am 12.11.2012 13:18:49
ISBN/EAN: 1158927916

ISBN - alternative Schreibweisen:
1-158-92791-6, 978-1-158-92791-3

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